Молекула недели - желатин

Кроме «едкого натра», в котором молекул как таковых нет, все остальные соединения, о которых я до сих пор писал, были органическими молекулами сравнительно небольшого размера. Их еще химики часто называют «малыми молекулами» (small molecules). Однако в пище встречаются и молекулы значительно более крупные – макромолекулы: белки, сложные углеводы (например, крахмал), ДНК и даже полиэтилен (если вдруг кто-то случайно съел часть упаковки).

Полиэтилен здесь упомянут не случайно. Это пластик или, в более общем смысле, полимер, то есть соединение, состоящее из множества повторяющихся одинаковых звеньев – мономеров. Белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды — тоже полимеры, только их мономеры имеют биологическую природу.

Синтезировать и изучать полимеры сложнее, чем малые молекулы. Во-первых, их молекулы могут быть действительно огромными. Если, например, вытянуть молекулу ДНК человека в линию, её длина составит почти два метра! Во-вторых, свойства полимера зависят не только от состава мономеров, но и от длины цепи, а также от того, насколько похожи макромолекулы по размеру. Два образца полиэтилена — один, состоящий из молекул ровно по 1000 мономеров, и другой, в котором встречаются молекулы с 500, 1500 мономерами и другими промежуточными значениями, — это два совершенно разных материала.

С биополимерами всё ещё сложнее. Возьмём, к примеру, белки. В отличие от полиэтилена, где повторяются мономеры одиного типа (да, этилен), белки образованы двумя десятками различных аминокислот, соединённых в произвольном порядке. Поэтому даже не очень крупный белок на 100 аминокислот может иметь непередаваемо огромное число различных аминокислотных последовательностей.

Но и это ещё не всё. Простая последовательность аминокислот — лишь первый уровень организации белка. Дальше оказавшиеся рядом аминокислоты связываются водородными связями, образуя элементы вторичной структуры – альфа-спирали и бета-листы, которые как-то располагаются в пространстве, что уже дает третичную структуру. А если белок состоит из нескольких цепей, то они могут соединяться еще и в четвертичную структуру.
К тому же белки обладают подвижностью. Благодаря этому свойству работают ферменты: их части могут двигаться друг относительно друга. Самое известное изменение белковой структуры — разрушение пространственной организации белка (денатурация). В прошлой заметке я уже упоминал, как при нагревании яичный белок сворачивается в плотный непрозрачный гель. Денатурация большинства белков необратима: если разорвать цепи, они начинают сцепляться друг с другом, образуя гель, и восстановить исходное состояние практически невозможно. Однако бывают исключения. Например, авторы одного исследования обнаружили, что сочетание центрифугирования и обработки мочевиной может помочь развернуть белки обратно и сделать белок сваренного вкрутую яйца опять жидким.

Но иногда денатурация бывает частичной и обратимой, и это как раз пример героя этой заметки – желатина. Он хорошо известен как загуститель для фруктовых желе, но постоянно встречается и в других блюдах, например, с тушёным мясом.

Технически желатин нельзя назвать природным веществом, потому что живых тканях его нет. Там есть его неденатурированный предшественник, белок коллаген, ключевой компонент соединительной ткани в составе хрящей, сухожилий, костей, кожи и мышц. Коллаген нерастворим в воде, так как его молекулы – это туго переплетённые в тройную спираль цепи и разорвать их непросто. При высокой температуре коллаген денатурируется, его нити сокращаются, выжимая из мяса сок. Но если аккуратно нагревать его в присутствии воды, тройная спираль расплетается, молекулы присоединяют воду (происходит гидролиз) и образуют растворимый в воде желатин. Именно поэтому жёсткие мясные отрубы, богатые коллагеном, становятся мягкими при длительном тушении: коллаген разрушается, а желатин придаёт блюду приятную текстуру.