Гликозилирование является одной из наиболее важных посттрансляционных модификаций белков, поскольку влияет на их пространственную ориентацию, фармакокинетику и функциональность. Например, N-связанные гликаны в Fc-домене моноклональных антител влияют на связывание антител с различными рецепторами и определяют таким образом их функции.

Гликозилирование является сложным процессом из-за большого количества участвующих ферментов. Однако структуры гликанов часто неоднородны, что затрудняет исследование их биологической роли. Профиль гликозилирования отличается для разных организмов, поэтому для наработки белков с профилем гликозилирования, максимально подходящим человеческому организму не могут быть использованы клетки бактерий, растений или насекомых. При разработке биопрепаратов получение нужного профиля гликозилирования является одной из ключевых задач.

Группа британских учёных разработала платформу для проведения последовательных реакций гликозилирования – последовательного присоединения выбранных сахаров, которая, как они полагают, позволяет проводит контролируемое гликозилирование белков in vitro и получать однородные гликоформы. Свои результаты они опубликовали в Nature Chemical Biology.