Гликозилирование белков регулирует важнейшие клеточные процессы, такие как передача сигнала, адгезия и межклеточные взаимодействия, а его нарушения связаны с рядом заболеваний. Однако для его анализа недоставало специфичных высокопроизводительных методов. Один такой подход предложили ученые из Германии — они разработали метод DQGlyco для количественного анализа динамики гликопротеома.

Предложенный подход позволяет количественно анализировать динамику гликозилирования белков с высокой чувствительностью и производительностью. Образцы белков, полученные из клеточного лизата, обогащали на интактные гликопептиды, чтобы затем провести протеомный анализ методом жидкостной хроматографии c тандемной масс-спектрометрией (LC-MS/MS). Масс-спектрометрию для протеомики оптимизировали, настраивая сканирование на гликопептиды, — благодаря этому количество идентифицированных в образце N-гликопептидов возросло на 18%, а специфичность обогащения на 13% по сравнению с использованием обычного диапазона сканирования. При анализе клеточных линий человека (HeLa и HEK293T) метод выявлял в среднем 10 294 уникальных гликопептида, 1 746 сайтов гликозилирования и 774 гликопротеина.

Кроме того, учёные показали, что глубокое покрытие гликопротеома, обеспечиваемое DQGlyco, позволит одновременно идентифицировать N- и О-гликопептиды.