Мы часто относимся к белкам как к аккуратным структурированным глобулам, но у многих из эукариотических белков есть длинные неупорядоченные хвостики и линкеры, которые обычно не видны в кристаллографических или ЭМ-структурах. Красивая иллюстрация от RCSB PDB показывает, как это выглядит в контексте, и становится удивительно, как это все вообще может работать и не запутываться - с учетом того, что в клетке тысячи белков

Изображено:
1) Epidermal growth factor binds to its receptor, causing it to dimerize. 2) The catalytic domains of EGFR phosphorylate tyrosines on the long unstructured EGFR tails. 3) GRB2 recognizes the phosphorylated tyrosines and recruits SOS. 4) SOS replaces GDP with GTP in Ras proteins. 5) The activated Ras forms nanoclusters that activate Raf, with the help of 14-3-3 protein. 6) Raf phosphorylates MEK, which is normally held in an inactive complex with KSR. Active MEK then phosphorylates ERK, a kinase that will activate many processes throughout the cell.