❇️❇️Structures of inactive, nonphosphorylated MAP kinase and the active, phosphorylated form.



✅ (a) In inactive MAP kinase, the activation loop is in a conformation that blocks the kinase active site.

✅ (b) Phosphorylation by MEK at tyrosine 185 (Y-185) and threonine 183 (T-183) leads to a marked conformational change in the activation loop. This activating change promotes both binding of its substrates—ATP and its target proteins—to MAP kinase and
its dimerization. A similar phosphorylation-dependent mechanism activates JAK kinases and the intrinsic kinase activity of RTKs.



❇️❇️ساختار های MAP کیناز غیرفعال و
غیر فسفریله و شكل فعال و فسفریله آن.



✅ شکل( a ) در MAP کیناز غیرفعال، لوپ فعال سازی در کانفورماسیونی است که در آن جایگاه های فعال کیناز بلوکه شده است.

✅ شکل(b) فسفریلاسیون توسط MEK در تیروزین ۱۸۵ (185-Y) و ترئونین ۱۸۳ (183-T) منجر به تغییر كانفورماسیونی آشکار در لوب فعال سازی می شود. این تغییر فعال کننده به دیمریزاسیون MAP کیناز و اتصال سوبستراهایش (ATP و پروتئین های هدفش) کمک می کند. یک مکانیسم مشابه وابسته به فسفریلاسیون، JAK کینازها و فعالیت کینازی ذاتی RTKها را فعال می کند.



🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰🔰

https://t.me/joinchat/AAAAAFJ8zItgrf4znNjxXg

http://www.instagram.com/lodish.home