❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌


Activation of the EGF receptor by EGF results in the formation of an asymmetric kinase domain dimer.




In the inactive, monomeric state, the activation loop is localized to the kinase active site and thus inhibits kinase activation.Receptor dimerization generates an asymmetric kinase dimer such that the C-terminal C-lobe of the donor kinase binds to the N-terminal N-lobe of the acceptor kinase in the opposite receptor; the dimer is stabilized by interactions between the juxtamembrane segments of the two receptors. These interactions cause a conformational change that removes the activation loop from the kinase site of the acceptor kinase, activating its kinase
activity. The active kinase then phosphorylates tyrosine residues in the C-terminal segments of the receptor cytosolic domain.




فعال سازی گیرنده ECF منجر به تشکیل یک دیمر نامتقارن از دمین کینازی می شود.



در حالت منومری غیر فعال لوپ فعال سازی در جایگاه فعال کيناز قرار می گیرد و لذا فعال سازی کیناز را مهار می کند. دیمری شدن گیرنده تولید یک دیمر کینازی نامتقارن می کند چنان که لوب - C انتهای کربوکسیل کیناز دهنده به لوب - N انتهای آمین کیناز پذیرنده در گیرندة مقابل اتصال می یابد. این دیمر با برهمکنش های بین قطعات نزدیک غشایی از دو گیرنده پایدار می شود. این برهمکنش ها موجب تغییر کانفورماسیونی می شوند که لوب فعال سازی را از جایگاه کینازی کیناز پذیرنده می برد و فعالیت کینازی آن را فعال می کند. سپس این کیناز فعال، باقیمانده های تیروزین را در قطعات انتهای C از دمین سیتوزولی گیرنده فسفریله می سازد.






❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌

https://t.me/joinchat/AAAAAFJ8zItgrf4znNjxXg