Telegraph 研究发现tau蛋白聚集有“水分子锚点” 为阻断阿尔茨海默病病理纤维提供新线索 西北大学与加州大学圣塔芭芭拉分校研究人员发现，tau蛋白形成病理性纤维时，可能先通过一个由水分子参与稳定的特定区域彼此结合，再逐步完成结构匹配。这项发表于《美国国家科学院院刊》的研究，为理解阿尔茨海默病等tau蛋白病变中的异常蛋白如何“招募”正常tau蛋白提供了新的机制线索，也指出一个潜在的干预靶点。 tau蛋白通常参与维持神经细胞内部结构。但在阿尔茨海默病、额颞叶痴呆等tau蛋白病中，tau可能折叠异常，并聚集成纤维和神经原纤维缠结。已有病理纤维还能作为“种子”，吸引新的tau分子加入并诱导其采用相似…